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1. Single Stabilizing Point Mutation Enables High-Resolution Co-Crystal Structures of the Adenosine A2A Receptor with Preladenant Conjugates

   1. Claff, Tobias
   2. Klapschinski, Tim A.
   3. Tiruttani Subhramanyam, Udaya K.
   4. Vaaßen, Victoria J.
   5. Schlegel, Jonathan G.
   6. Vielmuth, Christin
   7. Voß, Jan H.

   2022 - Forschungsinformationssystem der UHH - frei zugänglich
2. Eine einzige stabilisierende Punktmutation ermöglicht hochaufgelöste Co‐Kristallstrukturen des Adenosin‐A 2A ‐Rezeptors mit Preladenant‐Konjugaten

   1. Claff, Tobias
   2. Klapschinski, Tim A.
   3. Tiruttani Subhramanyam, Udaya K.
   4. Vaaßen, Victoria J.
   5. Schlegel, Jonathan G.
   6. Vielmuth, Christin
   7. Voß, Jan H.

   2022 - Forschungsinformationssystem der UHH - frei zugänglich
3. High-throughput stability screening for detergent-solubilized membrane proteins

   1. Kotov, Vadim
   2. Bartels, Kim
   3. Veith, Katharina
   4. Josts, Inokentijs
   5. Subhramanyam, Udaya K Tiruttani
   6. Günther, Christian
   7. Labahn, Jörg

   2019 - Forschungsinformationssystem des UKE - frei zugänglich
4. Data on solubilization, identification, and thermal stability of human Presenilin-2

   1. Yang, Ge
   2. Yu, Kun
   3. Kubicek, Jan
   4. Labahn, Jörg

   2018 - Forschungsinformationssystem der UHH - frei zugänglich
5. Expression, purification, and preliminary characterization of human presenilin-2

   1. Yang, Ge
   2. Yu, Kun
   3. Kubicek, Jan
   4. Labahn, Jörg

   2018 - Forschungsinformationssystem der UHH - frei zugänglich
6. Influence of solubilization and AD-mutations on stability and structure of human presenilins

   1. Yang, Ge
   2. Yu, Kun
   3. Kaitatzi, Christina Symina
   4. Singh, Abhilasha
   5. Labahn, Jörg

   2017 - Forschungsinformationssystem der UHH - frei zugänglich
7. High-efficient production and biophysical characterisation of nicastrin and its interaction with APPC100

   1. Yu, Kun
   2. Yang, Ge
   3. Labahn, Jörg

   2017 - Forschungsinformationssystem der UHH - frei zugänglich
8. Fibril structure of amyloid-β(1–42) by cryo–electron microscopy

   1. Gremer, Lothar
   2. Schölzel, Daniel
   3. Schenk, Carla
   4. Reinartz, Elke
   5. Labahn, Jörg
   6. Ravelli, Raimond B.G.
   7. Tusche, Markus

   2017 - Forschungsinformationssystem der UHH