Charakterisierung der DLA-1-Maus in Bezug auf die Myeloperoxidase-Aktivität

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Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky

Erscheinungsjahr:

2015

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Die Besonderheit der DLA-1-Versuchstiere liegt in einer Mutation in der Nähe des aktiven Zentrums der Myeloperoxidase. Dieser Aminosäureaustausch von Methionin nach Threonin führt zu einer reduzierten enzymatischen Aktivität des Enzyms. Diese Mutation soll dazu beitragen, Myeloperoxidase-Aktivität gesondert untersuchen zu können, bzw. hier teilweise auszuschalten um detaillierter betrachten zu können, welche Eigenschaften allein von der Präsenz des Proteins, somit extra-katalytisch, abhängig sind. Eine erstmalige Charakterisierung der transgenen DLA-1-Maus soll nun die Möglichkeit eröffnen, den Einfluss der katalytisch-modifizierten MPO in-vivo zu betrachten. Das leukozytäre Enzym Myeloperoxidase ist ein wichtiger Bestandteil der angeborenen Immunabwehr durch hilfreiche bakterizide Eigenschaften. Myeloperoxidase ist aber auch als ein Schlüsselenzym bei der Genese und Progression der Arteriosklerose anerkannt, und trägt entscheidend zur endothelialen Dysfunktion bei. Die ausgeprägten pro-inflammatorischen Eigenschaften dieses Enzyms haben einen bedeutenden Einfluss auf das kardiovaskuläre System.

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E-Dissertationen der UHH

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