Untersuchung der Funktion des VLDL-Rezeptors bei der durch Lipoproteinlipase vermittelten Lipoproteinaufnahme in vivo

Link:
Autor/in:
Beteiligte Person:
  • Merkel, Martin (PD Dr.)
Verlag/Körperschaft:
Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky
Erscheinungsjahr:
2006
Medientyp:
Text
Schlagworte:
  • 610 Medizin, Gesundheit
  • 44.61 Innere Medizin
  • ddc:610
Beschreibung:
  • Die Lipoproteinlipase kann neben ihrer katalytischen Funktion auch die Aufnahme von Chylomikronen, VLDL und Lipoproteinpartikeln sowie die selektive Aufnahme von CE bewirken. Dieses wurde in einem Mausmodell mit transgener Muskel-Expression von mutierter, inaktiver LPL (MCK-N-LPL) in vivo gezeigt. In dieser Arbeit wurde die Rolle des VLDL-R bei der LPL-vermittelten Lipoproteinaufnahme in vivo untersucht. Hierfür kreuzte man transgene Mäuse mit der Expression von mutierter inaktiver LPL im Muskel (MCK-N-LPL) und VLDL-R-defizienten Tieren und untersuchte die Funktion der inaktiven LPL auf dem homozygoten (VLDL-/-) und heterozygoten (VLDL+/-) VLDL-R-defizienten Hintergrund. Bei der Untersuchung des Lipidstoffwechsels mittels Auftrennung der Lipoproteine durch Ultrazentrifugation, quantitativer Bestimmung von TG und Chol sowie einer FPLC zeigten sich sowohl auf dem homozygoten als auch auf dem heterozygoten VLDL-R-defizienten Hintergrund keine durchgehenden signifikanten Unterschiede. Auch die metabolischen Studien mit radioaktiv markierten Chylomikronen zeigten sowohl bei den männlichen als auch bei den weiblichen Tieren keine signifikanten Unterschiede zwischen den Gruppen. Die vorliegenden in vivo Daten zeigen, dass die LPL-vermittlete Aufnahme von Lipoproteinen, die apo B-48 enthalten nicht durch den VLDL-Rezeptor vermittelt wird.
Lizenzen:
  • http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
  • info:eu-repo/semantics/openAccess
  • No license
Quellsystem:
E-Dissertationen der UHH

Interne Metadaten
Quelldatensatz
oai:ediss.sub.uni-hamburg.de:ediss/1547