Neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson, Huntington und Prionerkrankungen basieren nach heutigem Kenntnisstand auf ähnlichen zellulären und molekularen Mechanismen, deren Hauptmerkmal der fortschreitende Verlust von Nervenzellen ist, welcher anfänglich zu Symptomen wie Demenz, Depressionen und Bewegungsstörungen, letztendlich jedoch immer zum Tod des Individuums führt. Die Prionenerkrankungen beruhen im Wesentlichen auf einer initialen Umfaltung des normalen und ansonsten harmlosen Prionproteins, abgekürzt zu PrPc. Hierbei steht der Index c für cellular, d.h. die normale zelluläre Form. Das Resultat der Umfaltung ist die bösartige und infektiöse Form des gleichen Proteins, diese Variante wird auch zu PrPSc abgekürzt, wobei der Index Sc das englische Wort Scrapie symbolisiert und auf die bei Tieren bereits früh entdeckte und in diesem Artikel später beschriebene Traberkrankheit hindeutet. Auch diese Prionenerkrankung der Schafe ist mit einem systematischen Verlust von Gehirnzellen verbunden und wird bei Tieren zuerst durch unkontrollierte Bewegungsabläufe bemerkt. Die fehlgefaltete Variante des Prion‐Proteins bildet im Gehirn zuerst kleinere und nur schwierig zu erkennende molekulare Aggregate, die langsam aber stetig größere sogenannten ß‐Faltblattstrukturen ausbilden und zeitgleich auch intakte Nervenzellen zerstören. Durch das Absterben der Nervenzellen verwandelt sich die normale graue Substanz des Großhirns in eine löchrige schwammartige Struktur. Aufgrund dieser Erscheinung wurde die Gesamtheit der übertragbaren, d.h. infektiösen Prionenerkrankungen auch unter dem Sammelbegriff Transmissible Spongiforme Enzephalopathien zusammengefasst. Die dabei entstehenden größeren fibrillären Strukturen, die man mikroskopisch analysieren kann, nennt man Amyloide oder auch Plaques. Trotz intensivster Forschung ist die Prionenkrankheit bis heute immer noch ein großes Rätsel der modernen Medizin und pharmakologischen Forschung, zumal die eigentliche Funktion des Prionproteins auch noch nicht eindeutig zugeordnet werden konnte. Bislang sind keine Wirkstoffe bekannt, welche die Umfaltung des Prionproteins in vivo d.h. in lebenden Organismen verhindern können oder die pathogene Form des Prions, das PrPSc auflösen bzw. unschädlich machen können. Einzig besteht in der Wissenschaft Einvernehmen, dass die eine Fehlfaltung des ursprünglichen Proteins vermittelte Aggregation der missgefalteten Prionen der Schlüssel‐Schritt in Richtung des infektiösen Prionproteins ist, welches sich folgend auch über einige Artengrenze und hierbei überwiegend über die Nahrungskette verbreiten kann.